中国农业大学生物学院的陈忠周博士，曾入选2007年教育部“新世纪优秀人才支持计划”，主要利用X射线方法研究具有重要生物学意义的蛋白质立体结构，从分子水平分析和了解表观遗传或其它重要生命过程中的分子机理和结构基础，从而了解生命活动的本质和解决所面临的各种问题。最近，陈忠周博士带领的研究小组，在国际学术期刊《Nature Communications》、《Genes&Development》发表多项研究成果。

三月二十三日，陈忠周博士与中国医学科学院北京协和医院的研究人员报道称，他们开发出了一种新方法，利用固定沉淀剂的分子印迹聚合物（MIPs）获得了人类脆性X智力低下蛋白（FMRP）的氨基末端结构。这一重要的研究成果发布Nature子刊《Nature Communications》。在这项研究中，研究人员开发了一种新方法，将传统的沉淀剂固定到分子印迹聚合物上可促进蛋白质结晶，这种技术尤其适用于可变蛋白质。通过这种方法，他们获得了人类FMRP蛋白柔性N-端的高质量晶体。研究人员揭示出了一个新的KH结构域和分子间二硫键，并在溶液中发现了几种类型的二聚体，由此获得了关于这一蛋白质功能的一些新认识。此外，他们还利用这种固定沉淀剂MIPs (piMIPs)，成功地促进了可变蛋白晶体形成，以更大的衍射分辨率获得了5种模型蛋白。这突显了piMIPs在可变蛋白质结晶中的巨大潜力。

七月十五日，陈忠周博士带领的研究小组在《Genes&Development》发表一项研究，在2.4?的分辨率上解析了人类MDM2–RPL11的复杂结构。MDM2的中心区对于p53激活和肿瘤抑制，是十分关键的。一旦有核糖体压力，这个区域就和核糖体蛋白结合，特别是核糖体蛋白L11（RPL11），从而导致MDM2失活和随后的p53激活。MDM2可通过酸性结构域和两个锌指，广泛地与RPL11相互作用。MDM2–RPL11复合物的形成，可引起两种蛋白质发生实质性的构象变化。RPL11，无法结合MDM2蛋白突变体，不能诱导细胞中的p53活化。MDM2可模仿结合RPL11的28S rRNA。C4锌指决定RPL11结合MDM2，而不是其同系物MDMX。这些研究结果强调了RPL11–MDM2相互作用在p53激活和肿瘤抑制中必不可少的作用，并为开发潜在的新抗肿瘤药物，提供了结构基础。

七月二十日，陈忠周博士和生物学院教授李颖合作，在《Nature Communications》发表题为“Mechanistic insights into metal ion activation and operator recognition by the ferric uptake regulator”的研究成果。两位教授在7年的合作研究工作中，以趋磁细菌模式菌株格瑞菲斯瓦尔德磁螺菌MSR-1的Fur为研究对象，克服该蛋白在空气中易被氧化、结合DNA位置及比例不均一等难题，利用同步辐射光源X射线采集衍射数据，首次解出6个不同状态下的Fur及其复合物的晶体结构。实验证实了Fur通过识别DNA碱基特异性和构象两种方式共同定位目的序列的识别机制，并发现金属离子通过稳定DNA结合结构域来激活Fur。进一步研究证明，这种激活-识别机制在细菌中保守存在。该结果也有助于对致病菌 Fur功能的了解，为药物设计提供了重要参考。

（转载自生物通）